Человек — это «лужа воды, вставшая на ноги». Жизнь появилась в соленой воде океана, выйдя на сушу, океан забрала с собой.
Вода находится внутри клетки в виде геля, и вокруг клетки в виде того же геля. Каркас и удержание воды обеспечивают соединительнотканные белки и протеогликаны. Жизнь стала возможной благодаря им.
Биохимический состав коллагена 1,2,3…28 типов не отличается. Поэтому смысл написания на этикетке «типа коллагена» отсутствует. Биохимический состав коллагена включает три полипептидные цепи. Каждая третья аминокислота в коллагене — это глицин. Прием глицина при дисплазии соединительной ткани обоснован тем, что он дает питание для синтеза коллагена. Это «докмеднутые» любят блажить про то, что глицин гематоэнцефалический барьер не проходит. Чтобы с чем-то бороться (особенно с дешевыми препаратами), надо придумать тезис, а потом махать им как саблей. Это «золотой путь» проповедников от дорогой фармы.
Кроме глицина, в коллагене много аланина, пролина, оксипролина и оксилизина. Две последних аминокислоты специфичны для коллагена. Когда-то можно было сдавать анализ на оксипролин для оценки состояния соединительной ткани. Но потом его сочли ненужным.
Коллаген содержит в основном заменимые аминокислоты и очень мало метионина, тирозина и гистидина. Он почти не содержит цистеина и триптофана. Поэтому прием содержащих коллаген препаратов не является полноценной профилактикой белково-энергетической недостаточности.
Коллаген есть фибриллярный 1 и 3 типов, но большинство типов нефибриллярные.
Фибриллярный — это привычный вид коллагена, который рисуют как косичку. Нефибриллярный сплетается в сети (как у рыболовов), становится крючком-якорем. Сети помогут быть плоскими и 3д. Наиболее важно правильное строение коллагеновых сетей вокруг сосудов и капилляров.
Отличительной особенностью коллагена 4 типа является повышенное гликозилирование цепей. «Коллаген IV является основным структурным белком, который обеспечивает каркас для сборки белков базальной мембраны. Посттрансляционные модификации, такие как гидроксилирование пролина и лизина и гликозилирование лизина, необходимы для функционирования трехспиральных молекул коллагена IV».
В якорных пластинках дермо-эпидермального соединения находятся коллагеновые волокна 7 типа, крайне важного компонента межклеточного матрикса, обеспечивающего структурную целостность кожи. Коллаген 7 типа связывает между собой слои дермы и с базальной мембраной. При заживлении раны коллаген 7 типа может поддерживать миграцию дермальных фибробластов, регулировать экспрессию цитокинов в макрофагах.
Важно понимать то, что для синтеза фибриллярного коллагена требуется мало условий. Коллаген 1 и 3 типа синтезируется в любых условиях, при недостатке питания и кислорода. Для синтеза «нежного» коллагена требуется много условий — много питания, энергии и кислорода.
Синтез коллагеновых волокон — это сложный процесс, включающий несколько стадий, начинающийся в фибробласте (сборка полипептидной цепи на рибосомах фибробласта) и продолжающийся в межклеточном основном веществе соединительной ткани. Дисплазия соединительной ткани — это проблемы не столько коллагена, сколько основного вещества. Именно по нему поступает питание фибробласту, отводятся продукты и, главное, в основном веществе продолжается самосборка коллагена.
То есть, важны не только поломки в генах, но и состояние основного вещества. Если оно скукоженное, гель-золь переходы замедлены, то никакое «восполнение дефицитов» не поможет накормить фибробласт.
А именно он должен быть ухожен, накормлен и работать не с авральными нагрузками. Авральные нагрузки — это какие-нибудь мезороллеры и прочие разрушения кожи. Тогда уставший фибробласт производит много грубого коллагена. Кожа приобретает более плотный вид, что считают «омоложением». Но на самом деле произошло старческое фиброзирование. И ресурс фибробласта сокращен.
Сборка молекулы коллагена включает ассоциацию, сворачивание, секрецию, обработку проколлагена и перекрестное сшивание молекул. То есть, это сложный и длительный процесс.
Синтез молекулы коллагена начинается с образования предшественника — проколлагена.
Сборка и правильная укладка проколлагена происходит внутри эндоплазматического ретикулума фибробласта. Каждая цепь сворачивается в левозакрученную спираль, затем 3 цепи соединяются. Структура из 3 цепей стабилизируется и сворачивается в правую тройную суперспираль. Направление сшивки происходит подобно застежке молнии. Молекула тропо-коллагена транспортируется в сеть Гольджи, где она упаковывается в специальные секреторные везикулы, после чего секретируется во внеклеточное основное вещество.
В межклеточном веществе получается тропоколлаген — левозакрученная спираль, состоящая из трех а-цепей. Один виток спирали состоит из триады аминокислот (называемой коллагеновым доменом), в которых третья аминокислота всегда глицин,
вторая или первая — пролин или гидроксипролин, вместо пролина и гидроксипролина может быть любая.
Пролин или гидроксипролин обеспечивают стабильность третичной структуры молекулы коллагена. Таким образом, глицин занимает около трети всех аминокислот, а пролин и гидроксипролин вместе — около 23 %. При этом из всех запасов гидроксипролина организма около 99,8 % содержится в коллагене.
Вопрос приема коллагенсодержащего сырья как раз в том, что необходимо обеспечить поступление аминокислот, необходимых для синтеза коллагена. И, главное, пролина и оксипролина.
При любом национальном виде питания люди употребляли не только вырезку, но и субпродукты.
Варили костные бульоны и в результате у них не было дефицита пролина.
При питании только мышечным мясом, аминокислот для синтеза коллагена может не хватать.
Важность пролина в синтезе коллагена доказывают исследования нарушения функции пролидазы (фермент, освобождающий пролин), которое имеет место при ряде дерматологических симптомов, связанных с дефицитом пролина. Эндогенного синтеза пролина может быть недостаточно для обеспечения всех потребностей при синтезе коллагена. Для синтеза коллагенового волокна важно достаточное количество специфичных коллагену аминокислот, поступающих с пищей. Организм способен синтезировать пролин из аргинина, глутамина и глутамата.
Добавление аргинина и орнитина увеличивают синтез и отложение коллагена.
Протекание биохимических реакций синтеза коллагеновых волокон требует достаточного обеспечения витаминами и минералами, участвующими на различных посттрансляционных этапах фибриллогенеза.
Пресловутый витамин С, без которого «коллаген не усваивается», необходим при синтезе собственного коллагена. А не для всасывания коллагена ферментативного гидролиза.
И для посттрансляционных модификаций (гидроксилирование, гликолизирование, фосфорилирование), которые дополняют «вторичный слой информации» к аминокислотной последовательности, обеспечивая тканеспецифичность коллагенов.
В понимании потребителей и читателей этикеток на «коллагенах», коллаген из баночки сразу становится собственным коллагеном. Это совершенно не так. Для синтеза собственного коллагена нужно много условий, а не только дополнительное поступление лизина, пролина и глицина. На каждом этапе требуются свои специфические ферменты, например: пролингидроксилаза необходима для гидроксилирования пролина. В структуре фермента пролингидроксилазы в центре находится железо, меняющее свою валентность, и вслед за этим меняется активность фермента. Окисление в двухвалентное железо обеспечивается витамином С и активностью пролингидроксилазы. Все эти ферменты синтезируются из аминокислот. И при белково-энергетической недостаточности у организма их просто нет.
При этом лизилоксилаза требует присутствия ионов Cu2+, поэтому при дефиците меди может нарушаться сшивка молекул коллагена без нарушения образования коллагеновых волокон. Окисление остатков лизина необходимо для образования поперечных связей, стабилизирующих фибриллы и коллагеновые волокна.
Примером нарушения реакций гидроксилирования является цинга, когда в условиях дефицита витамина С происходит нарушение образования двухвалентного железа, вслед за ним — нарушение активности гидроксилаз и, как следствие, образование «рыхлого» коллагена.
Синтез собственного коллагена происходит только в присутствии двухвалентного железа, за двухвалентность железа отвечает витамин С. То есть витамин С необходим постоянно.
Но настоящий витамин С, а не синтетический, которым обычно украшают коллаген.
Коллаген в баночках вообще любят делать окрошкой. Вот случайный пример того, что употреблять крайне нежелательно: коллаген гидролизованный, изомальтулоза, лимонная кислота (регулятор кислотности), метилсульфонилметан, дьявола когтя корня экстракт, босвеллии смолы экстракт, ароматизаторы: клюква (натуральный) и апельсин (пищевой), кремния диоксид (агент антислеживающий), аскорбиновая кислота, гиалуроновая кислота, сукралоза (подсластитель). Что это вообще такое?
Если ничего другого нет, то нужно найти старые кулинарные книги и готовить по старинным рецептам блюда из субпродуктов.
